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Niemeyer, M.; Parra, J. O. F.; Calderón Villalobos, L. I. A.; An in vitro assay to recapitulate hormone-triggered and SCF-mediated protein ubiquitylation Lois, L.M., Trujillo, M. Methods Mol. Biol. 2581 43-56 (2023) ISBN:978-1-0716-2783-9 DOI: 10.1007/978-1-0716-2784-6_4

Publikation

Terrile, M. C.; Tebez, N. M.; Colman, S. L.; Mateos, J. L.; Morato-López, E.; Sánchez-López, N.; Izquierdo-Álvarez, A.; Marina, A.; Calderón Villalobos, L. I. A.; Estelle, M.; Martínez-Ruiz, A.; Fiol, D. F.; Casalongué, C. A.; Iglesias, M. J.; S-Nitrosation of E3 ubiquitin ligase complex components regulates hormonal signalings in Arabidopsis Front. Plant Sci. 12 794582 (2022) DOI: 10.3389/fpls.2021.794582

E3 ubiquitin ligases mediate the last step of the ubiquitination pathway in the ubiquitin-proteasome system (UPS). By targeting transcriptional regulators for their turnover, E3s play a crucial role in every aspect of plant biology. In plants, SKP1/CULLIN1/F-BOX PROTEIN (SCF)-type E3 ubiquitin ligases are essential for the perception and signaling of several key hormones including auxins and jasmonates (JAs). F-box proteins, TRANSPORT INHIBITOR RESPONSE 1 (TIR1) and CORONATINE INSENSITIVE 1 (COI1), bind directly transcriptional repressors AUXIN/INDOLE-3-ACETIC ACID (AUX/IAA) and JASMONATE ZIM-DOMAIN (JAZ) in auxin- and JAs-depending manner, respectively, which permits the perception of the hormones and transcriptional activation of signaling pathways. Redox modification of proteins mainly by S-nitrosation of cysteines (Cys) residues via nitric oxide (NO) has emerged as a valued regulatory mechanism in physiological processes requiring its rapid and versatile integration. Previously, we demonstrated that TIR1 and Arabidopsis thaliana SKP1 (ASK1) are targets of S-nitrosation, and these NO-dependent posttranslational modifications enhance protein-protein interactions and positively regulate SCFTIR1 complex assembly and expression of auxin response genes. In this work, we confirmed S-nitrosation of Cys140 in TIR1, which was associated in planta to auxin-dependent developmental and stress-associated responses. In addition, we provide evidence on the modulation of the SCFCOI1 complex by different S-nitrosation events. We demonstrated that S-nitrosation of ASK1 Cys118 enhanced ASK1-COI1 protein-protein interaction. Overexpression of non-nitrosable ask1 mutant protein impaired the activation of JA-responsive genes mediated by SCFCOI1 illustrating the functional relevance of this redox-mediated regulation in planta. In silico analysis positions COI1 as a promising S-nitrosation target, and demonstrated that plants treated with methyl JA (MeJA) or S-nitrosocysteine (NO-Cys, S-nitrosation agent) develop shared responses at a genome-wide level. The regulation of SCF components involved in hormonal perception by S-nitrosation may represent a key strategy to determine the precise time and site-dependent activation of each hormonal signaling pathway and highlights NO as a pivotal molecular player in these scenarios.

Publikation

Orosa, B.; Üstün, S.; Calderón Villalobos, L. I. A.; Genschik, P.; Gibbs, D.; Holdsworth, M. J.; Isono, E.; Lois, M.; Trujillo, M.; Sadanandom, A.; Plant proteostasis – shaping the proteome: a research community aiming to understand molecular mechanisms that control protein abundance New Phytol. 227 1028-1033 (2020) DOI: 10.1111/nph.16664

BibText
RIS

Publikation

Niemeyer, M.; Moreno Castillo, E.; Ihling, C.; Iacobucci, C.; Wilde, V.; Hellmuth, A.; Hoehenwarter, W.; Samodelov, S. L.; Zurbriggen, M. D.; Kastritis, P. L.; Sinz, A.; Calderón Villalobos, L. I. A.; Flexibility of intrinsically disordered degrons in AUX/IAA proteins reinforces auxin co-receptor assemblies Nat. Commun. 11 2277 (2020) DOI: 10.1038/s41467-020-16147-2

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