Zellkernprozesse in der pflanzlichen Abwehr

Eine in Pflanzen kaum charakterisierte post-translationale Proteinmodifikation ist die ADP-Ribosylierung, also die kovalente Bindung von einer oder mehrerer ADP-Ribose-Einheiten an Proteine. Gesetzt wird diese Proteinmodifikation von Enzymen aus der Familie der Poly(ADP-Ribose)-Polymerasen (PARPs), die im Zellkern lokalisiert sind. Eine andere Enzymfamilie, die Poly(ADP-Ribose)-Glycohydrolasen (PARGs) kann einzelne ADP-Ribosemoleküle wieder abspalten und die Proteinmodifikation so verkürzen oder ganz entfernen. Unter Stressbedingungen können ADP-Riboseketten auf Proteinen der Stressantwort so dynamisch auf- und wieder abgebaut werden. Eine Funktion der Protein-ADP-Ribosylierung liegt in der Regulation der pflanzlichen Stressantwort auf abiotische und biotische Stressfaktoren. Dazu zählen sowohl die Infektion durch Pflanzenpathogene als auch Dürre-, Hitze- oder Salzstress. Weitgehend unbekannt ist hingegen, welche Proteine unter diesen Stressbedingungen ADP-ribosyliert werden und wie dies zu einer Resistenz gegenüber Umweltstress und Pflanzenkrankheiten führt.

Viele Pflanzenschädlinge schleusen Proteine in die Wirtszellen ein, die durch ADP-Ribosylierung von Pflanzenproteinen die Abwehrmechanismen unterbinden [1]. Genaue Informationen darüber, welche Pflanzenproteine modifiziert werden, liefern ein besseres Verständnis der Infektionsstrategien von Pflanzenschädlingen. Darüber hinaus trägt dieses Wissen zur Züchtung von Pflanzen mit erhöhter Krankheitsresistenz bei. In Zusammenarbeit mit der Gruppe Proteomanalytik der Abteilung BPI haben wir eine Methode entwickelt, die die durch Pflanzenschädlinge ADP-ribosylierten Proteine mittels Proteinmassenspektrometrie nachweisen kann [2]. Weiterentwicklungen dieser und ähnlicher Methoden werden uns helfen zu verstehen, wie ADP-Ribosylierung die biologische Funktion von Pflanzenproteinen beeinflusst und wie dies dazu beiträgt, dass Pflanzen sich besser gegen ungünstige Umweltbedingungen und Pflanzenschädlinge verteidigen können.

Obwohl SRO-Proteine mit den oben genannten PARPs verwandt sind, können nur einige SRO-Proteine ADP-Riboseeinheiten auf Zielproteine übertragen. Andere SRO-Proteine haben diese Funktion verloren, tragen aber trotzdem zur pflanzlichen Stresstoleranz bei [3]. Um zu verstehen, warum einige SRO-Proteine inaktiv sind, haben wir die 3D-Strukturen der PARP-verwandten Bereiche von SRO-Proteinen aus Weizen sowie der Modellpflanze Arabidopsis thaliana (Ackerschmalwand) aufgeklärt [4 und 5]. Diese Einblicke auf Molekülebene bilden die Grundlage für ein besseres Verständnis der Unterschiede zwischen aktiven und inaktiven SRO-Proteinen. Unser Ziel ist es, in Zukunft allein anhand der Proteinsequenz und KI-basierten Verfahren der Proteinstrukturmodellierung verlässliche Vorhersagen zur Aktivität von SRO-Proteinen aus Nutzpflanzen treffen zu können. Hinsichtlich des Klimawandels wird ein besseres Verständnis der molekularen Funktionsweise von SRO-Proteinen dazu beitragen, besonders vorteilhafte SRO-Varianten zu identifizieren, die die Stresstoleranz von Nutzpflanzen erhöhen können.