Unser 10. Leibniz Plant Biochemistry Symposium am 7. und 8. Mai war ein großer Erfolg. Thematisch ging es in diesem Jahr um neue Methoden und Forschungsansätze der Naturstoffchemie. Die exzellenten Vorträge über Wirkstoffe…
Omanische Heilpflanze im Fokus der Phytochemie IPB-Wissenschaftler und Partner aus Dhofar haben jüngst die omanische Heilpflanze Terminalia dhofarica unter die phytochemische Lupe genommen. Die Pflanze ist reich an…
Geschmack ist vorhersagbar: Mit FlavorMiner. FlavorMiner heißt das Tool, das IPB-Chemiker und Partner aus Kolumbien jüngst entwickelt haben. Das Programm kann, basierend auf maschinellem Lernen (KI), anhand der…
Bräuer, L.; Brandt, W.; Schulze, D.; Zakharova, S.; Wessjohann, L.;A Structural Model of the Membrane-Bound Aromatic Prenyltransferase UbiA from E. coliChemBioChem9982-992(2008)DOI: 10.1002/cbic.200700575
We report the first reasonable model for the active site of the membrane‐bound aromatic prenyltransferase UbiA, derived from structural—not sequence—similarity to a terpene synthase, with the aid of threading, site‐directed mutagenesis, and substrate selectivities. The high similarity of the active fold of UbiA‐transferase to that of 5‐epi‐aristolochene synthase (Nictotiana tabacum ), despite a low homology, allows a hypothesis on a convergent evolution of these enzymes to be formed.