Unser 10. Leibniz Plant Biochemistry Symposium am 7. und 8. Mai war ein großer Erfolg. Thematisch ging es in diesem Jahr um neue Methoden und Forschungsansätze der Naturstoffchemie. Die exzellenten Vorträge über Wirkstoffe…
Omanische Heilpflanze im Fokus der Phytochemie IPB-Wissenschaftler und Partner aus Dhofar haben jüngst die omanische Heilpflanze Terminalia dhofarica unter die phytochemische Lupe genommen. Die Pflanze ist reich an…
Geschmack ist vorhersagbar: Mit FlavorMiner. FlavorMiner heißt das Tool, das IPB-Chemiker und Partner aus Kolumbien jüngst entwickelt haben. Das Programm kann, basierend auf maschinellem Lernen (KI), anhand der…
Van Damme, E. J. M.; Hu, J.; Barre, A.; Hause, B.; Baggerman, G.; Rougé, P.; Peumans, W. J.;Purification, characterization, immunolocalization and structural analysis of the abundant cytoplasmic β-amylase from Calystegia sepium (hedge bindweed) rhizomesEur. J. Biochem.2686263-6273(2001)DOI: 10.1046/j.0014-2956.2001.02584.x
An abundant catalytically active β‐amylase (EC 3.2.1.2) was isolated from resting rhizomes of hedge bindweed (Calystegia sepium ). Biochemical analysis of the purified protein, molecular modeling, and cloning of the corresponding gene indicated that this enzyme resembles previously characterized plant β‐amylases with regard to its amino‐acid sequence, molecular structure and catalytic activities. Immunolocalization demonstrated that the β‐amylase is exclusively located in the cytoplasm. It is suggested that the hedge bindweed rhizome β‐amylase is a cytoplasmic vegetative storage protein.