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Publikation

Nürnberger, T.; Nennstiel, D.; Jabs, T.; Sacks, W. R.; Hahlbrock, K.; Scheel, D.; High affinity binding of a fungal oligopeptide elicitor to parsley plasma membranes triggers multiple defense responses Cell 78 449-460 (1994) DOI: 10.1016/0092-8674(94)90423-5
  • Abstract
  • BibText
  • RIS

An oligopeptide of 13 amino acids (Pep-13) identified within a 42 kDa glycoprotein elicitor from P. megasperma was shown to be necessary and sufficient to stimulate a complex defense response in parsley cells comprising H+/Ca2+ influxes, K+/Cl− effluxes, an oxidative burst, defense-related gene activation, and phytoalexin formation. Binding of radiolabeled Pep-13 to parsley microsomes and protoplasts was specific, reversible, and saturable. Identical structural features of Pep-13 were found to be responsible for specific binding and initiation of all plant responses analyzed. The high affinity binding site recognizing the peptide ligand (KD = 2.4 nM) may therefore represent a novel class of receptors in plants, and the rapidly induced ion fluxes may constitute elements of the signal transduction cascade triggering pathogen defense in plants.

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