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Publikation

Stumpe, M.; Göbel, C.; Faltin, B.; Beike, A. K.; Hause, B.; Himmelsbach, K.; Bode, J.; Kramell, R.; Wasternack, C.; Frank, W.; Reski, R.; Feussner, I.; The moss Physcomitrella patens contains cyclopentenones but no jasmonates: mutations in allene oxide cyclase lead to reduced fertility and altered sporophyte morphology New Phytol. 188 740-749 (2010) DOI: 10.1111/j.1469-8137.2010.03406.x
  • Abstract
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Two cDNAs encoding allene oxide cyclases (PpAOC1, PpAOC2), key enzymes in the formation of jasmonic acid (JA) and its precursor (9S,13S)‐12‐oxo‐phytodienoic acid (cis‐(+)‐OPDA), were isolated from the moss Physcomitrella patens.Recombinant PpAOC1 and PpAOC2 show substrate specificity against the allene oxide derived from 13‐hydroperoxy linolenic acid (13‐HPOTE); PpAOC2 also shows substrate specificity against the allene oxide derived from 12‐hydroperoxy arachidonic acid (12‐HPETE).In protonema and gametophores the occurrence of cis‐(+)‐OPDA, but neither JA nor the isoleucine conjugate of JA nor that of cis‐(+)‐OPDA was detected.Targeted knockout mutants for PpAOC1 and for PpAOC2 were generated, while double mutants could not be obtained. The ΔPpAOC1 and ΔPpAOC2 mutants showed reduced fertility, aberrant sporophyte morphology and interrupted sporogenesis.

Publikation

Gremillon, L.; Kiessling, J.; Hause, B.; Decker, E. L.; Reski, R.; Sarnighausen, E.; Filamentous temperature-sensitive Z (FtsZ) isoforms specifically interact in the chloroplasts and in the cytosol of Physcomitrella patens New Phytol. 176 299-310 (2007) DOI: 10.1111/j.1469-8137.2007.02169.x
  • Abstract
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Plant filamentous temperature‐sensitive Z (FtsZ) proteins have been reported to be involved in biological processes related to plastids. However, the precise functions of distinct isoforms are still elusive. Here, the intracellular localization of the FtsZ1‐1 isoform in a moss, Physcomitrella patens , was examined. Furthermore, the in vivo interaction behaviour of four distinct FtsZ isoforms was investigated.Localization studies of green fluorescent protein (GFP)‐tagged FtsZ1‐1 and fluorescence resonance energy transfer (FRET) analyses employing all dual combinations of four FtsZ isoforms were performed in transient protoplast transformation assays.FtsZ1‐1 is localized to network structures inside the chloroplasts and exerts influence on plastid division. Interactions between FtsZ isoforms occur in distinct ordered structures in the chloroplasts as well as in the cytosol.The results expand the view of the involvement of Physcomitrella FtsZ proteins in chloroplast and cell division. It is concluded that duplication and diversification of ftsZ genes during plant evolution were the main prerequisites for the successful remodelling and integration of the prokaryotic FtsZ‐dependent division mechanism into the cellular machineries of distinct complex processes in plants.

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