Dem IPB wird erneut ein beispielhaftes Handeln im Sinne einer chancengleichheitsorientierten Personal- und Organisationspolitik bescheinigt. Das Institut erhält zum 6. Mal in Folge das TOTAL E-QUALITY…
Die Plant Science Student Conference (PSSC) wird seit 20 Jahren im jährlichen Wechsel von Studierenden der beiden Leibniz-Institute IPK und IPB organisiert. Im Interview erläutern Christina Wäsch…
Hoffmann, S. M.; Danesh-Azari, H.-R.; Spandolf, C.; Weissenborn, M. J.; Grogan, G.; Hauer, B.;Structure-Guided Redesign of CYP153AM.aq for the Improved Terminal Hydroxylation of Fatty AcidsChemCatChem83234-3239(2016)DOI: 10.1002/cctc.201600680
The structure of a P450 ω‐hydroxylase bound to its fatty acid product was determined, which revealed a narrow substrate tunnel that leads to the heme. The introduction of an arginine side chain in proximity to the carboxyl group of the fatty acid led to a reduced KM value for dodecanoic acid, which suggests the importance of an anchoring point in the active site. An increase in the flexibility of the substrate recognition region was also engineered, which resulted in a threefold improved product formation.