04.09.2020
+++ Newsticker Wissenschaft #54 +++ Pflanzliche Abwehr +++
Calmodulin-bindender Transkriptionsaktivator CAMTA3: neue Aspekte der Regulation aufgeklärt.
In einem Artikel in Plant Physiology haben Wissenschaftler des IPB die Rolle und Funktionsweise des Calmodulin-bindenden Transkriptionsaktivators 3 (CAMTA3) in Arabidopsis näher beleuchtet. CAMTA3 ist bekannt als Transkriptionsfaktor, der im Zellkern lokalisiert ist und unterschiedliche regulatorische Funktionen ausübt. Im pathogen-induzierten Abwehrszenario der Pflanze konnte man beobachten, dass CAMTA3 bei der negativen Regulation von Abwehrgenen eine Rolle spielt. Bei Kälte und anderem Umweltstress hingegen fand man eine aktivierende Funktion des Transkriptionsfaktors auf die entsprechenden Temperaturstress-induzierbaren Gene. CAMTA3 wirkt also je nach Bedarf und Bedrohung als Repressor oder Aktivator von stressrelevanten Antwortgenen. Wie die Pflanze diesen Wechsel der gegensätzlichen Funktionen reguliert, ist bisher nicht geklärt.
Zumindest für die pflanzliche Immunantwort brachten die IPB-Stressforscher nun etwas Licht in das komplexe Geschehen. Sie konnten zeigen, dass CAMTA3 im Zuge der flg22-induzierten Signalkaskade phosphoryliert wird. Die Phosphorylierung bewirkt sowohl eine Destabilisierung des Transkriptionsfaktors als auch seinen Abtransport aus dem Zellkern. Pflanzliche Abwehrgene sind nun nicht mehr durch CAMTA3 blockiert und können abgelesen werden. Die Phosphorylierung von CAMTA3 – das wiesen die Wissenschaftler nach - erfolgt zum einen durch MAP-Kinasen (MAPKs), doch müssen andererseits weitere Kinasen an diesem Signalprozess beteiligt sein, denn Phosphorylierung und Kernexport von CAMTA3 erfolgte auch dann, wenn die Phosphorylierungsstellen für die MAP-Kinasen entfernt wurden. Ersten Hinweisen zufolge könnte es sich dabei um eine Calcium-abhängige Kinase (CDPK) handeln.
Viele Fragen zur stressspezifischen Signalantwort sind indes noch offen. Kälte- und Pathogenstress könnten parallel unterschiedliche Signalwege aktivieren, vermuten die Wissenschaftler. Wenn das der Fall ist, dann wäre CAMTA3 ein wichtiger Knotenpunkt für zwei verschiedene flg22-aktivierte Phosphorylierungswege von MAPKs und CDPKs bzw. für die Verknüpfung von biotischen und abiotischen Stressreaktionen.
