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01.10.2019

+++ Newsticker Wissenschaft #2 +++

Flexibilität von intrinsisch ungeordneten Degrons in AUX/IAA-Proteinen stärkt Auxin-Rezeptorkomplexbildung.

In ihrem kürzlich erschienenen Preprint zeigen Niemeyer et al. aus der AG Calderón und Kollegen, darunter Forscher der MLU, wie intrinsisch ungeordnete Proteine die Auxinrezeptor-Komplexbildung modulieren. Die Autoren entschlüsseln die Topologie der Bindungspartner im Komplex und zeigen, dass flexible, intrinsisch ungeordnete Regionen der Targetproteine (AUX/IAAs) zur kooperativen Bindung und damit zur Positionierung auf dem Rezeptor beitragen. Basierend auf ihren Erkenntnissen postulieren die Wissenschaftler, dass intrinsisch ungeordnete Regionen in den untersuchten Zielproteinen als Signatur für die Proteininteraktion und als Initiationsregion für die Proteasomrekrutierung dienen.

Flexibility of intrinsically disordered degrons in AUX/IAA proteins reinforces auxin receptor assemblies
Michael Niemeyer, Elena Moreno Castillo, Christian H. Ihling, Claudio Iacobucci, Verona Wilde, Antje Hellmuth, Wolfgang Hoehenwarter, Sophia L. Samodelov, Matias D. Zurbriggen, Panagiotis L. Kastritis, Andrea Sinz, Luz Irina A. Calderón Villalobos
bioRxiv 787770; doi: https://doi.org/10.1101/787770

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