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27.04.2017

IQDs – Wo Calciumsignal und Zellform sich treffen

Abb. 1. Wildtyp (Col-0; links) und transgene Arabidopsispflanze mit erhöhten IQD11 Level (oxIQD11; rechts) im Vergleich. Deutlich erkennbar sind die verlängerten und verdrehten Blätter der oxIQD11-Pflanze, die auf veränderte Zellform und Mikrotubulianordnung zurückzuführen sind, wie Bürstenbinder et al. zeigen konnten. (Bürstenbinder et al., Plant Physiol, 2017).

Wenn im Zellinneren die Calcium-Ionen-Konzentration rapide ansteigt, ist das eine Art Universalsignal. Die Details der Information sind in der Konzentration und im Zeitverlauf des Anstiegs codiert. Externe Stimuli werden daher innerhalb der Zelle oft in diese Art sekundäres Signal übersetzt: die Ausschüttung von Calcium-Ionen (Ca2+). Das bekannteste Beispiel ist wohl der Ca2+-Anstieg in Muskelzellen nach einem Nervenimpuls, der zur Muskelkontraktion führt. Aber auch pflanzliche Zellen nutzen Ca2+ als sekundären Botenstoff, beispielsweise nach Einwirkung von Umweltreizen wie einem Angriff durch Krankheitserreger. Innerhalb der Zelle existiert eine Vielzahl Calcium-bindender Proteine, die den Anstieg des Botenstoffs wahrnehmen und weiterleiten. Zu diesen gehören die Calmoduline, kurz CaMs. Sie binden Ca2+-Ionen und können daraufhin mit anderen Proteinen interagieren und so weitere Signalketten aktivieren. Die Gruppe der CaM-bindenden Proteine ist groß und heterogen, doch sie ist der Schlüssel zur Übersetzung des Ca2+-Signals in spezifische Antworten der pflanzlichen Zelle, sei es Wachstum, Entwicklung, Anpassung oder Abwehr.

Die Erforschung einer großen Familie CaM-bindender Proteine, der sogenannten IQ-Domain (IQD)-Proteine, hat sich Katharina Bürstenbinder mit ihrer Forschungsgruppe Zelluläre Koordination zur Aufgabe gemacht und ihre aktuellen Ergebnisse jüngst in der Fachzeitschrift Plant Physiology publiziert (Bürstenbinder, K., Möller, B., Plötner, R., Stamm, G., Hause, G., Mitra, D. & Abel, S. The IQD Family of Calmodulin-Binding Proteins Links Calcium Signaling to Microtubules, Membrane Microdomains, and the Nucleus, Plant Physiol, 173, 1692-1708, 2017, DOI: org/10.1104/pp.16.01743).

Bisher waren die Informationen zu IQD-Proteinen übersichtlich: Mit der namensgebenden IQ-Domäne binden sie Ca2+-abhängig an CaM. Insgesamt 33 IQD-Homologe gibt es in Arabidopsis. Ein Vertreter aus Arabidopsis, IQD1, spielt eine Rolle in Abwehrmechanismen, ein anderer Vertreter aus Tomate, SlIQD12, in Zell- und Fruchtform und -größe. Einige Arabidopsis IQDs scheinen mit Zytoskelett-assoziierten Proteinen zu interagieren. Doch wie charakterisiert man eine 33 Vetreter starke Genfamilie, von der man hauptsächlich weiß, dass alle Gene ein CaM-Bindemotiv tragen?

In ihrer neuesten Studie klärten Bürstenbinder et al. systematisch die subzelluläre Lokalisation der 33 Arabidopsis IQDs auf, um mehr Hinweise auf ihre Funktion zu erhalten. Mit konfokaler Laserscanningmikroskopie fanden sie heraus, dass IQDs vorrangig an Mikrotubuli lokalisiert sind. Mikrotubuli sind Bestandteile des Zytoskeletts. Als feine, filamentförmige Proteinpolymere durchziehen sie die gesamte Zelle, dienen als Transportwege und geben der Zelle Form und Stabilität. Zusammen mit Bioinformatikerin Birgit Möller von der Martin-Luther-Universität wendeten die Forscher/innen eine Methode an, um die Mikrotubuli-Lokalisation der IQDs zu quantifizieren. Dadurch konnten sie die IQDs nach Lokalisationsmuster gruppieren. Anschließend fokussierten sie ihre Untersuchungen auf wenige, repräsentative Kandidaten. Transgene Arabidopsispflanzen mit erhöhten Level einzelner IQDs zeigten spiralförmiges Wachstum. Unter dem Mikroskop wurde deutlich: Die Zellen dieser Pflanzenlinien waren verlängert und die Mikrotubuli in verzerrten Winkeln angeordnet. Diese Beobachtung erinnert an Mutanten, die ebenfalls in Mikrotubuli-assoziierten Prozessen beeinträchtigt sind. Mit ihren Ergebnissen untermauern die Hallenser Wissenschaftler/innen ihre Annahme, dass die IQD-Proteine als wichtige Verknüpfung zwischen CaM-vermittelten Ca2+-Signalen und Zellform und -wachstum – und damit auch der Zellfunktion – dienen. Ein weiterer Schritt, die vielfältigen, spezifischen Wirkungen des zellulären Universalsignals Calcium besser zu verstehen.

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