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16.05.2017

Ein Dämpfer für die pflanzliche Immunantwort

Abb. 1. Modell der PUB22-vermittelten Feedbackregulation, die die Immunantwort nach Stimulation der Pathogen-Erkennungsrezeptoren wieder drosselt. (Furlan et al., Plant Cell, 2017).

Die pflanzliche Immunantwort wird durch molekulare Oberflächenstrukturen von Krankheitserregern wie Viren, Pilzen und Bakterien ausgelöst. Erkennungsrezeptoren (Pattern Recognition Receptors, PRRs) in der pflanzlichen Zellmembran erkennen diese Strukturen und leiten das Signal vom angreifenden Pathogen ins Innere der Pflanzenzelle weiter. Die Signalkaskade mündet schließlich im Zellkern in der Aktivierung von Genen, die die zur Abwehr notwendigen Proteine liefern.

Einmal in Gang gesetzt erfordert die Abwehrreaktion jedoch auch einen Mechanismus, der sie wieder abstellt. Häufig bewirken negative Rückkopplungs- oder Feedback-Mechanismen ein solches Dämpfen eines zuvor stimulierten Prozesses. So auch in der Immunantwort, wie Marco Trujillo und Kolleg/innen zeigen konnten (Furlan et al. Changes in PUB22 ubiquitination modes triggered by MITOGEN-ACTIVATED PROTEIN KINASE3 dampen the immune response, Plant Cell, 2017; DOI: 10.1105/tpc.16.00654). Im Zentrum ihrer Forschungsarbeiten steht der Ubiquitin-vermittelte Proteinabbau in der pflanzlichen Immunantwort. Die Plant U-box 22 (PUB22) Ubiquitin-Ligase spielt dabei eine entscheidende Rolle. Wird ein PRR durch Pathogene stimuliert, markiert PUB22 ein bestimmtes Zielprotein zum Abbau, in dem es Ubiquitine darauf überträgt. Da interessanterweise Pflanzen ohne PUB22 resistenter gegen Krankheitserreger sind, muss PUB22 mit seiner Ubiquitinierungsaktivität also die Abwehrreaktion negativ beeinflussen. Es stellt demnach einen möglichen Vermittler eines negativen Feedbacks in der Immunantwort dar.

Eine erfolgreiche IPB-interne Kooperation der Trujillo-Gruppe mit der AG Zelluläre Signaltransduktion von Justin Lee und der Proteomanalytik-Plattform von Wolfgang Hoehenwarter zusammen mit japanischen Kooperationspartnern lieferte nun entscheidende Details, wie diese dämpfende Rückkopplung nach der Erkennung von Krankheitserregern in Gang gesetzt wird. In Abwesenheit von Pathogensignalen fanden Furlan et al., dass PUB22 dimerisiert. Die Untereinheiten im PUB22-Dimer ubiquitinieren sich gegenseitig und werden nachfolgend abgebaut. Im Normalzustand ist der negative Immunregulator PUB22 also instabil. Er geht erst in einen stabilen Zustand über, wenn ein Pathogensignal vom PRR ins Zellinnere geleitet wird. Schon länger ist bekannt, dass diese Signalweiterleitung über eine Phosphorylierungskaskade erfolgt. Hierbei aktiviert ein phosphorylierendes Enzym, eine sogenannte Kinase, das nächste. Am Ende der Kaskade werden schließlich Transkriptionsfaktoren aktiviert, die die Gene der Immunantwort anschalten. Mit ihren Experimenten zeigten die Wissenschaftler/innen, dass eine dieser Kinasen auch mit PUB22 interagiert und dieses phosphoryliert. Mittels Massenspektrometrie konnte genau bestimmt werden, wo PUB22 phosphoryliert wird und wie sich diese Modifizierung auswirkt. Und zwar verhindern die Phosphorylierungen an PUB22 dessen Dimerisierung und Autoubiquitinierung. Phosphoryliertes PUB22 markiert sich demzufolge nicht länger selbst sondern sein Zielprotein für den Abbau und entfaltet damit seine hemmende Wirkung auf die Abwehrreaktion. Die Phosporylierungskaskade, die das Signal vom Krankheitserreger in eine Abwehrantwort übersetzt, löst also gleichzeitig einen Prozess aus, der diese Antwort wieder drosselt. Die komplexen Abwehrmechanismen von Pflanzen im Detail zu verstehen ist herausfordernd, aber lohnend, denn die Erkenntnisse aus dieser Grundlagenforschung könnten zukünftig bei der Entwicklung robusterer Nutzpflanzen herangezogen werden.

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