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Abb. 1 Für die Funktion von Proteinen sind deren Konzentration und dreidimensionale Form ausschlaggebend. Im Bild sind die räumlichen Strukturen verschiedener stark verwandter biokatalytisch aktiver Proteine („Enzyme“) vergleichend dargestellt. In diesem Falle handelt es sich um Kinasen, die in einer biochemischen Reaktion Phosphat beispielsweise an andere Proteine binden, um damit deren Eigenschaften zu verändern und z.B deren Aktivität zu regulieren. Weiterführende Informationen können in einem frei zugänglichen aktuellen Übersichtsartikel nachgelesen werden (Dissmeyer & Schnittger (2011), The age of protein kinases, Methods Mol Biol. 2011;779: 7-52 (free download)
Abb. 1 Für die Funktion von Proteinen sind deren Konzentration und dreidimensionale Form ausschlaggebend. Im Bild sind die räumlichen Strukturen verschiedener stark verwandter biokatalytisch aktiver Proteine („Enzyme“) vergleichend dargestellt. In diesem Falle handelt es sich um Kinasen, die in einer biochemischen Reaktion Phosphat beispielsweise an andere Proteine binden, um damit deren Eigenschaften zu verändern und z.B deren Aktivität zu regulieren. Weiterführende Informationen können in einem frei zugänglichen aktuellen Übersichtsartikel nachgelesen werden (Dissmeyer & Schnittger (2011), The age of protein kinases, Methods Mol Biol. 2011;779: 7-52 (free download)

Proteine gehören zu den fundamentalen Hauptbestandteilen jeder Zelle eines lebenden Organismus. Sie spielen beispielsweise als Katalysatoren oder Energiespeicher zentrale Rollen in unzählbaren biochemischen und zellbiologischen Zusammenhängen. Proteine können nur fehlerfrei funktionieren, wenn sie in der richtigen Konzentration und Form vorkommen. Ein grundlegendes Verständnis der der Proteinstabilität zugrundeliegenden Faktoren hat weitreichende molekularbiologische Bedeutung. Die Untersuchung der molekularen Hintergründe von Proteinerkennung, -stabilität und spezifischen Proteinabbauwegen tragen zu einem Verständnis von vielen biologischen Fragestellungen bei.

In unserer sich derzeit im Aufbau befindlichen Arbeitsgruppe untersuchen wir die molekularen Regulationsmechanismen und biologischen Funktionen dieser Prozesse in der Ackerschmalwand (Arabidopsis thaliana) - der derzeit bestuntersuchte pflanzliche Modellorganismus -, kombiniert mit genetischen und zellbiologischen Methoden sowie modernster Biochemie. Dabei legen wir besonderes Augenmerk auf die sogenannte Proteinqualitätskontrolle, die beispielsweise der Erkennung und dem Abbau von Proteinen aufgrund struktureller Merkmale dient und die eine wichtige Rolle bei der Beseitigung von fehlgefalteten und potentiell toxischen Proteinen spielt.

In verschiedenen Unterprojekten wird es darum gehen, sowohl beteiligte molekulare Komponenten dieser Signalwege aufzuspüren aber auch solche Proteine zu identifizieren, die spezifisch durch die Maschinerie erkannt und abgebaut werden. Somit gliedern sich die Projekte in zwei Hauptgebiete: 1.) die Isolierung, Charakterisierung und funktionelle Analyse von Mutanten der Signalwege sowie 2.) die Integration in biologische Zusammenhänge, die die molekularen Verschaltungen zur biologischen Funktion der Komponenten klären sollen.

Diese Seite wurde zuletzt am 10.02.2017 geändert.

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