Chemoenzymatik

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Leiter: Ludger Wessjohann  & Wolfgang Brandt

Enzyme ermöglichen katalytische Umsetzungen, die mit klassisch-chemischen Methoden oft nicht oder nur unter drastischeren Bedingungen erreicht werden können. Gleichzeitig sind Enzyme elementar zum Verständnis der Stoffwechselvorgänge von Organismen und wichtige Ziele für Wirkstoffe (Arzneimittel). Die Arbeitsgruppe versucht, geeignete Enzyme aus Pflanzen, Pilzen oder Bakterien für chemische Anwendungen zu identifizieren, zu isolieren und zu charakterisieren, die Enzymmechanismen aufzuklären und den Einsatz in der analytischen und präparativen Chemie vorzubereiten. Dies geschieht vor allem mithilfe substratbasierter chemischer Methoden wie Inhibitoren, Affinitätsmarkern oder markierten Substraten, durch Bioinformatik, Protein-Modelling und QM/MM-Berechnungen (s. AG Computerchemie), ergänzt durch Mutationsanalysen und biochemische Optimierungsverfahren.Neben Enzymen kommen auch lebende Zellen als Biokatalysatoren zur Anwendung, insbesondere wenn Stabilität, Enzymkomplexe oder Cofaktor-Regenerierung den Einsatz isolierter Enzyme unwirtschaftlich machen. Am Ende der Prozesse steht die Anwendung der Verfahren in der Weißen Biotechnologie.

Schwerpunkte bilden Verbindungen aus der Welt der Isoprenoide mit Terpenoiden und Steroiden. Hier werden insbesondere enzymatische C-C-Verknüpfungen mit aromatischen Prenyltransferasen und Terpensynthasen (Terpencyclasen) bearbeitet, aber auch biokatalytische Umsetzungen an Steroiden durch Fermentation.Weiterhin werden dynamische kinetische Racematspaltungen, z. B. von Acyloinen, untersucht, der Einsatz von Enzymen in der Schutzgruppenchemie, und die Biokatalyse mit Substraten am festen Träger („enzym-penetrierbare Harze“).