Jasmonsäure (JA) wird aus a -Linolensäure chloroplastidärer Membranen gebildet. Die drei chloroplastidär lokalisierten Enzyme 13-Lipoxygenase (13-LOX), 13-Allenoxidsynthase (13-AOS) und Allenoxidcyclase (AOC) katalysieren die erste Hälfte der Jasmonatbiosynthese bis zum Zwischenprodukt cis(+)-12-Oxophytodiensäure (OPDA) (Abb. 1). Diese OPDA, ein AOC-Produkt, enthält die enantiomere Struktur, wie sie in der natürlich vorkommenden (+)-7-iso-Jasmonsäure auftritt. Dies unterstreicht die Rolle der AOC in der JA-Biosynthese.

Die zweite Hälfte der JA-Biosynthese erfolgt in den Peroxisomen, nachdem OPDA oder seine CoA-Ester dorthin transportiert wurden. In den Peroxisomen wird der Cyclopentenonring reduziert, und nachfolgend setzen die Enzyme der ß-Oxidation von Fettsäure auch die Carboxylseitenkette von OPDA um.

In den letzten Jahren standen mit den Objekten Arabidopsis und Tomate folgende Themen im Vordergrund:

• Analyse der AOC-Genfamilie von A. thaliana in der Antwort auf Stress und während der Entwicklung
• Die Rolle der AOC und der gewebsspezifischen Jasmonatbildung bei der Wundantwort der Tomate
• Die Rolle der Jasmonate und Oxylipine in der Embryoentwicklung der Tomate
• Die Regulation der Jasmonatbiosynthese durch Licht in A. thaliana
• Der Jasmonatmetabolism durch Hydroxylierung, Sulfatierung und Glykosylierung und seine Rolle bei der JA-Signalwandlung

Zahlreiche Kooperationen mit Gruppen im In- und Ausland insbesondere im Bereich der Analytik von Jasmonaten und Oxylipinen erfolgten auch in den letzten Jahren (vergl. Publikationsliste). Dies betraf 2008/2009 folgende Themen:

• Stress und JA-induzierte Lektine im Tabak (E. van Damme, Gent, Belgien)
• Modulation der JA-Akkumulation und Wundantwort im Tabak durch Expression von Einzelkettenantikörpern gegen Jasmonate (U. Conrad, IPK Gatersleben)
• Die Rolle der 4-Coumarate:CoA-ligase-ähnlichen Enzyme in der JA biosynthese (E. Kombrink, MPI, Köln)
• Die Rolle von OPDA und JA in der transkriptionellen und metabolischen Änderung des C- und N-Stoffwechsels von Erbsenembryonen mit verminderter ADP-Glucose-Pyrophosphorylase (H. Weber, IPK, Gatersleben)
• Kooperative Singalwirkung von Jasmonat und Salicylat in der basalen Thermotoleranz von A. thaliana (L. Mur, Aberystwyth, England; S. M. Clarke, Dunedin, Neuseeland)
• Die Rolle der APS kinase-Genfamilie von A. thaliana bei der Sulfatierung von 12-OH-JA (S. Kopriva, Norwich, England)
• Nutzung pflanzlicher Glutaminylcyclasen (QCs) für die Entwicklung von QC-Inhibitoren, die für die Behandlung der Alzheimer-Kranheit wichtig werden (Industriekooperation mit Probiodrug AG, Halle)
• Nachweis von (+)-7-iso-jasmonoyl-L-isoleucine als endogener bioaktiver Ligand des JA-Rezeptors. Diese wichtige Arbeit war eine Kooperation zwischen den Gruppen von R. Solano (Madrid, Spanien), M. Hamberg (Stockholm, Schweden) und Halle. Dabei kamen die langjährigen Erfahrungen der halleschen Gruppe zur Chemie der Jasmonate und ihrer Aminosäurekonjugate nochmals zum tragen.

Die experimentellen Aktivitäten der AG wurden größtenteils bis Ende 2008 beendet, da mehrere Mitarbeiter in den Ruhestand wechselten und mit der Berufung von Professor Steffen Abel (UC Davis, Kalifornien, USA) die ehemalige Abt. Naturstoffbiotechnologie unter dem Namen „Molekulare Signalverarbeitung“ (MSV) neuen Aufgaben nachgeht. Das wissenschaftliche und technische know-how der Jasmonatbearbeitung und Jasmonatanalyse wurde vorläufig zwecks Erhalt in die AG „Jasmonatfunktion & Mykorrhiza“ (Bettina Hause) der Abt. Sekundärstoffwechsel transferiert. Claus Wasternack ist als Gast des IPB in der Abt. MSV bis Ende 2012 tätig, um Hochschulaufgaben, Gutachtertätigkeiten und dem Abschluss von Publikationen nachzugehen. Dazu gehört auch die Beendigung von Kooperationsarbeiten mit J. Turner (UEA, Norwich, England), R. Fluhr (Weizmann-Institut, Rehovot, Israel), Ch. Li (Akademie, Peking, China), A. Schaller (Universität, Stuttgart-Hohenheim), I. Feussner (Universität, Göttingen), R. Deeken (Universität, Würzburg) und B. Hause (IPB, Halle).